Интернет: Заметки научного сотрудника
Шрифт:
Слова «Капустин Яр» в 1950—1960-х годах мы не произносили, когда находились за пределами полигона. Это было табу. Признаюсь, что до относительно недавнего времени, годов до 1980-х, я физически не мог произнести эти слова при посторонних. При попытке произнести эти слова не выговаривались. Работал психологический блок.
В середине 1980-х, после завершения моего девятилетнего невыезда из страны, приехав в США по научному обмену и явившись в National Research Council в Вашингтоне, я увидел в принимавшем меня офисе на стене карту Советского Союза. По выработанной с детства привычке я тут же автоматически перевел глаза чуть южнее Волгограда, и увидел на карте, на знакомом до боли месте, красный силуэт ракеты. Рядом надпись – Kapustin Yar.
Еще воспоминание. Во второй половине 1970-х годов мы с отцом, который к тому времени покинул Капустин Яр, ушел в отставку и жил в Сочи (а дослуживал
Мы с отцом переглянулись и одновременно произнесли что-то вроде того, что хорошо, что нас там уже нет. Не очень уютно жить в цели номер один.
В середине 1960-х особый отдел Кап-Яра сотрясло. Вышла книга Артура Кларка «Лунная пыль», у нас, в Союзе, на русском языке, перевод. Один из рассказов начинался так (привожу по памяти): после запуска искусственного спутника Земли ученые поехали из Капустина Яра праздновать в Сталинград, отстоящий на 100 километров.
Представляете? Откуда было редакторам и корректорам знать… Понятно, что особый отдел не волновало, что о Кап-Яре знают в США. Конечно, знают. Главное, чтобы не знали свои же граждане. Советский парадокс…
Тогда, естественно, я и представить себе не мог, что через четверть века Артур Кларк и я будем членами одной и той же академии, а точнее, Всемирной академии наук и искусств. И когда позже я смотрел нашумевший фильм Кларка «Космическая одиссея – 2001» (фильм вышел в 1969 году, я смотрел его на Московском кинофестивале в начале 1970-х), тоже представить себе не мог…
15. Что такое специфичность ферментативного катализа
Итак, на втором курсе химического факультета я принял решение «идти на ферменты». Говоря языком более формальным, я выбрал специализацию в области ферментативного катализа. Несколько слов о ферментах. В переводе на русский язык с устаревшего международного фермент – это закваска. Ферментация – это брожение. Это не то, что я выбрал. Я выбрал то, что по-немецки называется «фермент», а по-английски – «энзим». На русском, как часто бывает, получается смесь. Ферменты – это катализаторы биологического происхождения, но наука о них называется энзимология. В нашем организме, как и в любых живых микроорганизмах, растениях и животных, ежесекундно происходят тысячи и тысячи химических реакций. Сами по себе, вне организма, эти реакции чрезвычайно медленные. Для некоторых требуются годы, для некоторых – десятки или сотни лет. Для некоторых даже тысячи лет. Более того, совсем не обязательно, что за эти годы реакция пойдет в одном, «нужном» направлении. Любая относительно сложная молекула может претерпевать десятки самых разных химических превращений. Короче, будучи предоставленным самому себе, любой организм пошел бы в химическом отношении «вразнос», неконтролируемо, руководствуясь только одним заданным направлением – общим повышением энтропии.
Этому препятствуют ферменты. Ферменты – это биологические катализаторы. Собственно, это катализаторы вполне химические, но помещенные в определенные условия живого организма. Ферменты – это, как правило, белки. Я должен постоянно приговаривать «как правило», профессия обязывает. Потому что роль ферментов могут иногда выполнять, например, фрагменты рибонуклеиновой кислоты. За открытие этого факта Томас Сек получил в 1989 году Нобелевскую премию. Иногда ферменты включают в свой состав ионы металлов, иногда – углеводы, иногда – органические молекулы небелковой природы, называемые коферментами.
Любой фермент характеризуется определенной специфичностью. Например, если специфичность фермента диктует ему разорвать химическую связь между двумя метиленовыми группами (СH2—CH2), то он, фермент, сделает это и в полиэтилене (—CH2—CH2—CH2—CH2—), хотя полиэтилена в живых системах никогда не наблюдалось. Иначе говоря, два основных свойства ферментов – это активность и специфичность. Активность – это способность ускорять определенные реакции, а специфичность – это способность ускорять определенные реакции.
Почему химические реакции, будучи предоставленными самим себе, часто протекают очень медленно? Потому что или они предоставлены самим себе в неподходящих условиях (не та кислотность раствора, не та температура, не та концентрация солей), или крайне редки физические столкновения между нужными молекулами, без которых реакция не пойдет. Например, для реакции окисления необходим кислород, и если кислорода вокруг нет, то нет и окисления. Например в вакууме. Или в бескислородной среде. Или в растворителе, в котором кислород принципиально не растворяется. Или если высок так называемый «энергетический барьер» реакции. Молекулы сталкиваются, но сила удара недостаточна, чтобы они вошли «в клинч». Или сталкиваются не под тем углом. Для некоторых реакций не нужно и столкновения молекул, молекула сама по себе может распасться на фрагменты, если ее «подергивания» (как правило, задаваемые температурой) превышают пороговую амплитуду. Но если температура низка, дергайся не дергайся, а на нужную амплитуду не хватает. Можно и тысячи лет дергаться без никакого результата.
Ферменты работают по-другому. Принцип работы ферментов – не свобода, а диктатура. Каждый фермент имеет так называемый активный центр, который состоит из «ложа» для молекул превращаемого вещества и атакующих групп, которые «щелкают» по нужным образом ориентированной в «ложе» молекуле. Если угодно, активный центр фермента представляет собой комбинацию дыбы и гильотины. Теперь понятно, почему о свободе здесь нет и речи. Такое устройство фермента позволяет обойти все те причины замедления реакций, о которых я говорил абзацем выше. Кислотность в месте реакции предоставляет сам фермент (подавая или отнимая протон в нужном месте), физическое столкновение обеспечивает сам (дыба плюс гильотина), кислород подает сам или использует для этого вспомогательные коферменты, он же понижает энергетический барьер реакции, поскольку «сила удара» задана самой конструкцией активного центра фермента. Нужный угол столкновения с превращаемым веществом задает сам, как и критическое «подергивание» субстрата (это превращаемое вещество). Да еще какое «подергивание» – про дыбу помните? Там не просто подергивание, там натуральное распятие вкупе с той же гильотиной.
Все это, вместе взятое, приводит к ускорению ферментативных реакций по сравнению с «предоставленными самим себе» в миллионы, а иногда и в миллиарды раз.
Понять, как это происходит, описать, какие процессы вовлечены в процесс ферментативного катализа, и в итоге смоделировать эти процессы экспериментально – этим занимается наука энзимология. Вот почему наша кафедра на химфаке МГУ называлась кафедрой химической энзимологии. По тому времени, для середины 1970-х годов, это было неортодоксальное название. Оно подчеркивало, что занимаются этим химики, именно с точки зрения химии, а не, скажем, биологии или математики.
Этим же занимаются специалисты в области ферментативного катализа. Ферментативная кинетика – это описание процессов в терминах скоростей и механизмов реакций, катализируемых ферментами. Это всё и была моя специальность, которую я выбрал на втором курсе химфака.
Но я выбрал несколько другой аспект химической энзимологии. Который имел дело не с самими скоростями ферментативных реакций, а со специфичностью ферментативного катализа. Со скоростями и ускорениями действия ферментов ко времени моего появления в этой области науки в целом разобрались. А вот почему ферменты так чувствительны к строению субстратов, которые они превращают, было непонятно.