Оценочные средства по биохимии. Учебное пособие для студентов ветеринарных специальностей

Нурмурадов Нурмурад

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин

18. Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:

1. амидные

2. гидрофобные

3. водородные

4. ионные

19. Нингидриноая реакция не дает окраски с:

1. карбоновыми кислотами

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами

20. Неокрашенный

белок:

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин

21. В состав РНК не входит:

1. АМФ

2. ГМФ

3. ТМФ

4. ЦМФ

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

23. Заменимая аминокислота:

1. лейцин

2. лизин

3. фенилаланин

4. пролин

24. Гидрофобная аминокислота:

1. серин

2. треонин

3. триптофан

4. аспартат

25. Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:

1. гель-фильтрацией

2. ионообменной хроматографией

3. диализом

4. электрофорезом

26. В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:

1. дисульфидные

2. гидрофильные

3. ионные

4. пептидные

27. Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:

1. цистеин

2. метионин

3. триптофан

4. аргинин

28. Молекулярную массу белков можно определить:

1. ультрацентрифугированием

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически

29. Незаменимая аминокислота для человека:

1. изолейцин

2. аланин

3. глицин

4. цистеин

30. Гидрофильная аминокислота:

1. валин

2. фенилаланин

3. лейцин

4. лизин

31. К простым белкам нельзя отнести:

1. протамин

2. гемоглобин

3. гистоны

4. альбумины

32. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:

1. гель-фильтрации

2. электрофореза

3. ионообменной хроматографии

4. гидролиза

33. Положительную реакцию Фоля дает:

1. триптофан

2. гистидин

3. цистеин

4. треонин

34. Чем

отличаются разные типы РНК:

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. всеми вышеперечисленными параметрами

35. Гемопротеином не является:

1. миоглобин

2. каталаза

3. гемоглобин

4. казеин

36. Белки с различной молекулярной массой можно разделить, используя:

1. трихлоруксусную кислоту

2. сульфат меди

3. сульфат аммония

4. все вышеперечисленные соединения

37. Олигомерные белки:

1. состоят из нескольких полипептидных цепей

2. не содержат -спиральных участков

3. проходят через полупроницаемую мембрану

4. не обладают четвертичной структурой

38. Молекулы ДНК:

1. заряжены положительно

2. находятся в лизосомах

3. находятся в ядре и митохондриях

4. связываются с положительно заряженными белками

39. Азотистые основания могут входить в состав:

1. полипептидов

2. нуклеотидов

3. глобулинов

4. альбуминов

40. Молекулы тРНК:

1. содержат полиаденилатную последовательность

2. содержат более 500 мононуклеотидов

3. содержат много минорных нуклеотидов

4. содержат антикодон

41. Гемоглобины ответственны за:

1. транспорт железа

2. транспорт кислорода

3. поддержание постоянного рН крови

4. поддержание постоянной температуры тела

42. Серповидно-клеточная анемия связана с:

1. изменением первичной структуры альфа-цепей гемоглобина

2. изменением первичной структуры бета-цепей гемоглобина

3. недостаточно интенсивным синтезом альфа-цепей гемоглобина

4. недостаточно интенсивным синтезом бета-цепей гемоглобина

43. Молекула гема состоит из производных:

1. пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола

44. Участку ДНК – ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК:

1. ЦУГУАЦ

2. ЦАУГУЦ

3. ЦТГТАЦ

4. ЦАТГТЦ

45. Простетические группы гликопротеинов: