250 показателей здоровья
Шрифт:
Аминотрансферазы (трансаминазы)
Аминотрансферазы – это ферменты, участвующие в обмене аминокислот. Наибольшее распространение в клинической практике получило определение аланинаминотрансферазы (АЛаТ) и аспарататаминотрансферазы (АСаТ). АЛаТ обеспечивает обратимый перенос аминогрупп с 1-аланина на -кетоглутарат. АСаТ обеспечивает обратимый перенос аминогрупп с 1-аспарагиновой кислоты на -кетоглутарат. Эти ферменты распространены во многих органах и тканях: почках, печени, миокарде, поперечно-полосатой мускулатуре. Наибольшее количество АЛаТ содержится в печени, поэтому увеличение этого фермента характерно для заболеваний печени, АСаТ
В норме содержание АЛаТ в сыворотке крови составляет 0,1–0,68 мкмоль/(мл x ч) или 28—190 нмоль/(с x л), в других единицах – 7—53 МЕ/л или 0,12—0,88 МККат/л.
В норме содержание АСаТ в сыворотке крови составляет 0,1–0,45 мкмоль/(мл x ч) или 28—125 нмоль/(с x л), в других единицах – 11–43 МЕ/л или 0,18—0,78 МККат/л.
Увеличение содержания АЛаТ отмечается при поражении клеток печени вирусами, алкоголем, токсичными лекарственными препаратами, при препятствиях оттоку желчи (конкременты, стриктуры, сдавление извне опухолью головки поджелудочной железы). Увеличение содержания АЛаТ отмечается еще до появления развернутой клинической картины заболевания печени и является ранним диагностическим признаком развития заболевания.
Увеличение содержания АСаТ также возникает при поражении печени, уровень АСаТ повышается при инфаркте миокарда в первые 3–5 дней; если через 5 дней после инфаркта миокарда уровень АСаТ не вернется к норме, то это является плохим прогностическим знаком. При стенокардии уровень АСаТ не повышается. Определение АСаТ при инфаркте сейчас считается малоинформативным; большее внимание уделяется определению тропонина. Тропонины представляют собой соединения белковой природы, обеспечивающие сократительную функцию клеток поперечно-полосатой мускулатуры (миокарда, скелетных мышц). Концентрация фермента также повышается при мышечной дистрофии. В клинической практике используется соотношение АСаТ к АЛаТ – это коэффициент де Ритиса. В норме этот коэффициент должен составлять 1,3. При поражении печени значение коэффициента снижается, при патологии миокарда повышается.
Антистрептолизин-0
Концентрация антистрептолизина-0 в норме – менее 200 МЕ/мл.
Антистрептолизин-0 – это антитела против гемолизина-0, вырабатываемого стрептококком. Антистрептолизин – это маркер острой инфекции стрептококка, поэтому его уровень повышен в острую стадию стрептококковой инфекции (7– 14 дней) и затем уменьшается в период выздоровления.
Во врачебной практике исследование антистрептолизина-0 используют у больных с ревматизмом. Наибольший уровень антистрептолизина-0 наблюдается на 6–7 неделе заболевания, а к 4–8 месяцу при благоприятном течении концентрация нормализуется.
Содержание антистрептолизина-0 увеличивается у больных гломерулонефритом, ревматоидным артритом – незначительно, именно незначительность повышения АСЛО позволяет провести дифференциальный диагноз между ревматоидным артритом (РА) и ревматизмом, стрептококковой пиодермией, ревматизмом, ангиной, скарлатиной и другими стрептококковыми инфекциями.
Гамма-глутамилтрансфераза (
– ГТФ, гамма-глутамилтранспептидаза, ГГТП)
Гамма-ГТФ – фермент, катализирующий реакцию переноса -глутамилового остатка тисмрглутамиловой кислоты на аминокислоты. Фермент используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей.
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ)
Г-6-ФДГ катализирует процессы окисления глюкозы. Преимущественно этот фермент находится в эритроцитах, в небольшом количестве он встречается в печени, поджелудочной железе, почках, легких. Нормальная активность Г-6-ФДГ составляет в сыворотке крови 0–0,003 МККат/л, в эритроцитах – 2,2–2,45 МККат/л. Определение этого фермента используется в основном для диагностики наследственной патологии эритроцитов. В результате дефицита этого фермента эритроциты становятся непрочными и быстро разрушаются в кровеносном русле, что приводит к клинической картине гемолиза.
Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)
Креатинфосфокиназа (КФК) – это фермент, катализирующий реакции фосфорилирования креатина, в результате которых образуется креатинфосфат. КФК имеет три изоформы, состоящие из М– и В-субъединиц. Изоформа ММ встречается в мышечной ткани, наибольшая концентрация изоформы ВВ в ткани мозга, изоформа МВ в наибольшей концентрации содержится в миокарде. Нормальная концентрация креатинфосфокиназы в сыворотке крови составляет до 100 нмоль/(с x л) или до 6 МЕ. В норме соотношение между изоформами КФК следующее:
ВВ – 0–1 %;
МВ – 4–6 %;
ММ – 94–69 %.
Увеличение МВ изоформы является одним из важнейших и ранних диагностических критериев развития инфаркта миокарда наряду с ЭКГ. Повышение МВ изоформы при инфаркте миокарда происходит в первые 4–8 ч, может достигать 20-кратного увеличения, максимальное значение достигается через 16–36 ч и возвращается к норме через 3–5 суток от момента поражения миокарда. Повышение содержания КФК характерно для дистрофических процессов в скелетной мышечной ткани, отмечается повышение МВ– и ВВ-изоформ.
Лактатдегидрогеназа
Лактатдегидрогеназа – это фермент, катализирующий реакцию обратимого восстановления пирувата в молочную кислоту. Лактатдегидрогеназа встречается во всех органах и тканях, поэтому для диагностических целей определяют изоформы этого фермента, которые встречаются в определенных органах и тканях. Существует пять основных изоформ лактатдегидрогеназы. В норме общая активность лактатдегидрогеназы 220– 1100 нмоль/(с x л). На долю отдельных изоферментов ЛДГ приходится:
ЛДГ1 – 30–36 %;
ЛДГ2 – 40–50 %;
ЛДГ3 – 14–20 %;
ЛДГ4 – 0–4 %;
ЛДГ5 – 0–2 %;
ЛДГ2/ЛДГ1 – 1,2–1,5.
Увеличение концентрации ЛДГ1 и ЛДГ2 отмечается при острых заболеваниях миокарда и при анемиях. Содержание ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 увеличивается при заболеваниях почек, патологии скелетной мускулатуры. Увеличение концентрации ЛДГ3 характерно для заболеваний поджелудочной железы, почек, тромбоэмболии легочной артерии. ЛДГ5 повышается при заболеваниях печени и патологии поперечно-полосатой мускулатуры.