Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»

Смирнова Ксения

image l:href="#"/>

Тема 2. Аминокислоты и простые белки. Строение, свойства и биологическая роль

ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?

Предмет биологической химии. Основные химические компоненты живых систем. Аминокислоты – мономеры белков и пептидов. Протеиногенные аминокислоты. Структура и физико-химические свойства аминокислот. Уравнение Гендерсона-Хассельбаха. Свойства пептидной связи. Непротеиногенные аминокислоты. Биологически активные пептиды. Структурное и функциональное разнообразие белков. Уровни структурной организации белка: первичная,

вторичная, третичная и четвертичная. Понятие о доменной структуре белка. Фолдинг белка. Роль шаперонов. Функции убиквитина и протеасом. Посттрансляционная модификация. Связь структуры белков с их функцией. Денатурация белка. Понятие об изоэлектрической точке белка и метод ее определения. Методы изучения белков. Цветные реакции на аминокислоты и белки. Методы определения молекулярной массы и аминокислотного состава белков. Методы изучения пространственной структуры белков. Методы выделения и очистки белков. Биохимические основы нарушений обмена белков: прионные болезни, болезнь Альцгеймера, парапротеинемии, амилоидоз. Конъюгированные (сложные) белки: нуклеопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины, металлопротеины. Особенности строения белков соединительной ткани: коллаген и эластин.

ПЕРЕЧЕНЬ ЗАДАНИЙ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ

ЗАДАНИЕ 1

Представлен общий план строения ?-аминокислот:

Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:

Формула А: R = – H,

Формула Б: R = – CH₃

Пронумеруйте все атомы углерода, начиная от карбоксильной группы. Дайте химические и тривиальные названия полученным соединениям.

В формуле (Б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?

Пояснение:

ЗАДАНИЕ 2

Допишите формулу аминокислоты, в которой имеется 4 атома углерода, аминогруппа находится в ?-положении. Дайте химическое название полученной аминокислоте и предположите ее биологические свойства.

Решение:

– С – С – С – С -

ЗАДАНИЕ 3

Перед вами химическая формула диаминомонокарбоновой аминокислоты лизин (Лиз, Lys, K):

В представленной формуле пронумеруйте все положения углерода, начиная от карбоксильной группы по систематической номенклатуре, а также обозначьте альфа (?), бета (?) и другие положения. Дайте оценку суммарного заряда лизина при рН =7,0; 2,0 и 13,0. С чем связано изменение заряда личина при изменении рН?

Решение:

ЗАДАНИЕ 4*

(Примечание: если вы встретили задание со звездочкой, то это задание является немного более сложным. Вы можете сделать попытку выполнить его, либо переходите к следующему заданию.)

Аминокислоты являются амфолитами, для которых характерно наличие рКа1 (?-COOH), pКа2 (?-NH₃⁺),

рКа3 (по радикалу). Это легко установить методом кислотно-основного титрования (см рис.)

Рис. 1. Кривая кислотно-основного титрования Асп (по оси У – рН среды, по оси Х – эквивалентное количество добавляемой щёлочи).

В зависимости от рН функциональные группы аминокислот могут находиться в протонированной и депротонированной форме. В таблице приведены значения рКа для функциональных групп лизина (Лиз). Составьте формулу Лиз при рН 11,5 (щелочное значение), подпишите протонированные и депротонированные группы.

ЗАДАНИЕ 5

Известно, что изоэлектрическая точка амфотерного соединения есть значение рН среды, при котором его суммарный заряд равен нулю.

Для моноаминомонокарбоновых аминокислот это значение легко можно рассчитать по формуле:

Используя данные справочной таблицы, рассчитайте изоэлектрические точки аминокислот Лей, Вал, Фен. Что можно сказать о направлении движения этих аминокислот в электрическом поле, если изменить значение рН среды до сильнокислого (например, рН = 1,5) и сильно щелочного (например, рН = 13,0)?

Расчеты и пояснение:

ЗАДАНИЕ 6*

Подумайте, как рассчитать изоэлектрическую точку для моноаминодикарбоновых аминокислот Глу и Асп? Приведите свой расчет, дайте пояснение исходя их структуры этих аминокислот. Объясните направление движения этих аминокислот в электрическом поле при рН = 7,0 рН = 2,0 и рН = 12,0

Расчеты и пояснение:

Подумайте, как рассчитать изоэлектрическую точку для таких аминокислот, как Арг, Лиз и Гис? Приведите свой расчет, дайте пояснение исходя их структуры этих аминокислот. Объясните направление движения этих аминокислот в электрическом поле при рН = 7,0 рН = 1,5 и рН = 13,0

Расчеты и пояснения:

ЗАДАНИЕ 7

Как вам известно из биологии, биосинтез белка – это сложный биохимический процесс, происходящий по принципам матричных биосинтезов. Образование пептидной связи между остатками аминокислот происходит на рибосомах. В химическом плане образование пептидной связи является примером реакции поликонденсации:

Соедините в дипептиды следующие любые 1–2 пары аминокислот: Гли-Ала; Фен-Гис; Про-Трп; Лиз-Асн; Глу-Иле

Подумайте, какой суммарный заряд будут иметь данные дипептиды при рН=7,0 (нейтральная среда).

Решение:

ЗАДАНИЕ 8

Известно, что водородная связь – форма взаимодействия между более электроотрицательным атомом (например, N, O) и менее электроотрицательным атомом водорода H. Такие связи легко реализуются между молекулами воды, спиртов, между азотистыми основаниями в составе нуклеиновых кислот, а также в пептидах и белках.