Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»
Шрифт:
Классификация и особенности строения сложных белков. Гемопротеины: четвертичная структура гемоглобина, фетальный гемоглобин, миоглобин, патологические формы гемоглобина (гликозилированный гемоглобин, HbS), талассемии. Кооперативное взаимодействие субъединиц гемоглобина при связывании кислорода. Эффект Бора. Аллостерическая регуляция.
Интегральные мембранные белки и периферические мембранные белки, особенности их взаимодействия с мембранными липидами. Перенос веществ через мембраны. Белковые каналы (селективные и неселективные). Белки-переносчики. Пассивный транспорт: ионофоры-переносчики ионов через мембраны. Пориновые белки. Облегченная диффузия. Первично-активный транспорт и вторично-активный транспорт. Аквапорины как медиаторы трансмембранного переноса воды. Активный транспорт. (Na+—K+) –
Заполните недостающие фрагменты таблицы «Металлопротеины», иллюстрирующей состав и функции сложных белков.
На рисунке представлена схема строения сложного белка – гемоглобина взрослого человека (HbA).
Покажите, как выглядит график зависимости насыщения кислородом этого белка.
Подпишите оси X (степень насыщения белка кислородом, %), Y (Парциальное давление газа, мм рт. ст).
В той же системе координат покажите зависимость насыщения кислородом двух сложных белков – миоглобина (Mb), фетального гемоглобина (HbF). Какова способность всех трех белков к насыщению кислородом?
На рисунке представлены графики зависимости насыщения гемоглобина кислородом в разных условиях.
На графике укажите кривую, соответствующую кривой насыщения гемоглобина кислородом при уменьшении концентрации CO2. Объясните ответ.
Объясните эффект Бора в связывания гемоглобина с кислородом.
На графике укажите кривую, соответствующую кривой насыщения гемоглобина кислородом в отсутствии 2,3-бисфосфоглицерата. Объясните ответ.
Опишите биологическую роль 2,3-бисфосфоглицерата в регуляции связывания гемоглобина с кислородом.
Сила, с которой кислород связывается с гемоглобином, зависит сразу от нескольких факторов. Эти факторы сдвигают или изменяют форму кривой диссоциации оксигемоглобина. Сдвиг вправо указывает на то, что исследуемый гемоглобин имеет пониженное сродство к кислороду. Это затрудняет связывание гемоглобина с кислородом (для достижения того же насыщения кислородом требуется более высокое парциальное давление кислорода), но облегчает выделение гемоглобином связанного с ним кислорода.
Заполните недостающие параметры в таблице, описывающей графики зависимости насыщения гемоглобина кислородом в разных условиях.
Пояснение:
Серповидноклеточная
Каковы биологические и физико-химические свойства гемоглобина в норме и что меняется при патологии? Дайте объяснение на основе схемы ниже:
Пояснение:
Талассемия (рисунок картины крови ниже) – генетическое заболевание, возникает при повреждении генов гемоглобина и тяжесть заболевания зависит от глубины поломки генов. При талассемии наблюдаются характерные изменения в клиническом анализе крови. Резко снижены количество эритроцитов, уровень гемоглобина (при тяжелых формах – иногда до 20–30 г/л) и цветовой показатель. Эритроциты крови уменьшенного размера, зачастую необычного вида – так называемые «мишеневидные».
Какова структура глобиновых цепей гемоглобина в норме? Опишите их.
На рисунке подпишите составные части гемоглобина:
В таблице представлены характеристики трёх белков.
В чем вы видите отличия между ними? Предложите методы, которые можно использовать для разделения этих белков. Дайте обоснование своему выбору.
Опишите особенности структуры и биологические функции каждого из представленных белков.
Решение:
Подпишите составные части гема. Найдите структуры пиррола, метиленовые мостики и остатки пропионовой кислоты.
Что является полярной частью молекулы?
Какова роль железа в этой структуре?
Назовите гемовые белки в организме человека.
Известно, что к металлопорфиринам относятся ферменты, принадлежащие к семейству цитохромов Р-450 (рис. ниже). Эти ферменты и существует в различных биообъектах (в растениях, бактериях и млекопитающих). Ферменты Р-450 играют ключевую роль в окислительной трансформации эндогенных и экзогенных молекул, а их активный центр содержит протопорфирин железа(III)-IX, ковалентно связанный с белком атомом серы проксимального цистеинового лиганда.